Kolik toho víte o rozdílu mezi bílkovinami a peptidy bílkovin?

3. Trojrozměrná struktura proteinu a dvourozměrná struktura proteinového peptidu

Trojrozměrná struktura proteinů není novým tématem a dvourozměrná struktura proteinových peptidů byla podrobně studována. Tyto struktury jsou stále neoddělitelně spojeny s naším každodenním fyzickým zdravím a zdravotní péčí.

Trojrozměrná struktura proteinu přispívá k realizaci aktivity jeho funkčních segmentů a proces vaření, proces ohřevu a způsoby vytvrzení mohou trojrozměrnou strukturu proteinu zničit a učinit ji neaktivní. To nám však často přinese další výsledky, například lahodnou chuť a bezpečné jídlo. V technologii biologické enzymatické hydrolýzy často používáme teplotní změny a acidobazické změny ke změně trojrozměrné struktury proteinů, abychom se připravili na následnou enzymatickou hydrolýzu.

Princip a proces průmyslové extrakce živočišných bílkovin jsou ve skutečnosti velmi podobné našemu každodennímu domácímu vaření. Například domácí polévka na jihu: za prvé, vysoká teplota se používá k denaturaci bílkovin v mase a kostech. V tomto okamžiku je protein smrštěn teplem a trojrozměrná struktura je kompaktní a může zabíjet. Zabíjí většinu bakterií, ale není vhodný pro okamžitou biologickou proteolýzu. Enzymatická hydrolýza má ve vodném systému lepší účinek. Proto je nutné doma měnit oheň a pomalu vařit, aby se trojrozměrná struktura proteinu ve vroucí vodě pomalu zničila. Hydrofilní část se objevuje ve struktuře, čímž vytváří rozpuštěný makromolekulární bujón. Když je trojrozměrná struktura poškozena, uvolní se některé volné aminokyseliny, takže vývar představuje jedinečnou a lahodnou chuť. Při průmyslové extrakci bílkovin používáme mírnou teplotní úpravu, tento proces může také zabít většinu bakterií, a protože teplota nebude náhle stoupat, trojrozměrná struktura proteinu se náhle nezmenší, ale dojde k řádnému uvolnění a velkému rozpuštění . Fragmenty molekulárních proteinů mají podobnou strukturu a velikost a ve fragmentech je relativně málo volných aminokyselin a také se sníží ztráta materiálu v následném procesu enzymatické hydrolýzy.

Všichni víme, že přidání trochu soli do vývaru na konci bude chutnější. Podstata spočívá v tom, že trojrozměrná struktura proteinu se během procesu vaření postupně naruší a vytvoří malé ve vodě rozpustné molekuly proteinu. Tyto molekuly mají stále určitou trojrozměrnost. Struktura. Když se přidá sůl, podporuje další rozklad trojrozměrné struktury části bílkoviny a uvolňuje více aminokyselin, což činí polévku chutnější. Proto v průmyslu používáme metody biologické enzymatické hydrolýzy k efektivnímu a hlubšímu rozkladu rozpuštěného proteinu trojrozměrné struktury na aminokyseliny dvojrozměrné struktury. Trojrozměrné struktury proteinových molekul po středoteplotním vaření jsou denaturovány a inaktivovány, tvořící jejich část. Hydrofilní skupina. Ale ze struktury stále existuje mnoho pozic s určitou chemickou aktivitou, které jsou snadno interagovatelné, spojují se nebo vytvářejí určitou strukturu s vodou, takže proteinová kapalina má v tuto chvíli určitou viskozitu a je snadné ji vyrobit při míchání pěna a pěna není snadné zmizet. . Malé molekuly aminokyselin, které byly enzymaticky transformovány do dvourozměrné struktury, mají jednoduchou strukturu a hydrofilní skupina se uvolňuje a vystavuje v největší míře, čímž je viskozita jejího vodného roztoku slabší a blíže ke stavu vody.

Rozdíl mezi dvourozměrnou a trojrozměrnou strukturou na mikroskopické úrovni způsobil změnu tvaru proteinového roztoku na makroskopické úrovni. Tyto jevy se také běžně používají k posouzení stupně a postupu mikroskopické reakce v procesu extrakce proteinu biologickou enzymatickou hydrolýzou. Jakmile se vytvoří dvourozměrná struktura, objeví se více volných aminokyselin a kyselost v systému se postupně zesiluje a vytvoří mírně kyselý roztok proteinového peptidu.

V technologii proteinové enzymatické hydrolýzy jsou mikroskopický svět a makroskopický svět úzce propojeny a každá změna a stav si navzájem odpovídají. Pokud je viděn vztah mezi trojrozměrnou strukturou proteinu a dvourozměrnou strukturou proteinového peptidu, lze biologickým enzymům lépe porozumět procesu řešení. Biologická aktivita a hodnota proteinových peptidů s dvourozměrnou strukturou jsou výrazně lepší ve srovnání s proteiny s trojrozměrnou strukturou. Zároveň jsou oslabeny některé biologické vlastnosti trojrozměrné struktury, což je pro lidské tělo vhodnější k vstřebávání a použití. Téma proteinových peptidů bude dále rozpracováno později. Dvojrozměrná struktura proteinových peptidů a jejich biomedicínské aplikace jsou v současné době jedním z horkých míst v oblasti biomedicíny a doba vědy o životě může otevřít novou éru intenzivního vývoje.

4. Je to výživa nebo lék? Skutečná funkce proteinových peptidů

Existují lidé, kteří propagují koncepty proteinových peptidů, proteinů a proteinů s malými molekulami, a existuje také mnoho pochybností. Má proteinový peptid podporované magické funkce? Pojďme se&# 39 pokusit provést analýzu z pohledu racionality a zdravého rozumu.

Nejprve objasníme rozdíl mezi proteinovými peptidy a bílkovinami: Jednoduše řečeno, proteinové peptidy jsou součástí bílkovin. Více proteinových peptidů je sloučeno do proteinových molekul. Mají určité makro funkce. Proteiny mohou být hydrolyzovány, acidobazické nebo biologické enzymy. Když se rozloží na proteinové peptidy, další rozklad může nakonec získat volné aminokyseliny. Zdá se, že jelikož proteinový peptid je součástí proteinu, má stále určitou biologickou aktivitu a funkci? Nebo je to tak, že pouze komplexní proteiny mají biologickou aktivitu?

Ve skutečnosti nejsou aminokyseliny jednoduché a neuspořádané proteinové peptidy. Stejně jako vyrábíme automobily, každá součást má svou vlastní funkci a vlastnosti: zapalovací svíčky mohou generovat elektrické jiskry, písty mohou přeměňovat energii spalování na pohyb a klikové hřídele jsou spojeny s písty. Klíčem je přenést pohyb na soukolí pneumatiky ... a různé komponenty se spojí do motoru a různé struktury se nakonec spojí do automobilu. I když má auto makro funkci, každá součástka, dokonce i šroub, má zároveň svou vlastní funkci, i když se ve vozidle nepoužívá, lze ji použít i na jiných koordinovaných místech! A to nejen na úrovni výživy, ale také na úrovni biologické aktivity.

Za posledních 30 let provedla Nobelova cena za biologii řadu výzkumů na proteinových peptidech a výsledky postupně mění životy lidí. Ačkoli se některá komerční propaganda, s porozuměním lidí a porozuměním souvisejícím technologiím, zlepšila výrobní technologie společnosti a na trh vstoupily vysoce kvalitní výrobky, lidem&# 39 se bude zdravý život zlepšovat. Zde je několik výňatků z technických úspěchů Nobelovy ceny, abychom porozuměli proteinovým peptidům z jiné perspektivy:

V roce 1984 objevil americký biochemik Robert Bruce Merrifield peptidy, které hrají klíčovou roli v lidském růstu a vývoji, metabolismu, nemoci, stárnutí a smrti, a ten rok získal Nobelovu cenu za chemii.

V roce 1986 provedla italská biologka Rita Levi-Montalcini a americký biolog Stanley Cohen hloubkový výzkum peptidů a zjistila, že peptidy mohou opravit poškozené nemocné buňky, regulovat životní cyklus buněk, aktivovat stárnoucí buňky, regulovat mezibuněčné iontové metabolické kanály a komplexní propagace hlavních systémů lidského těla hrála roli při propagaci a v tomto roce získala Nobelovu cenu za medicínu.

V roce 1993 Dr. Allen Siber provedl výsledky vědeckého výzkumu peptidů v oblasti medicíny v oblasti opravy, úpravy a aktivace lidských buněk a genů. Jeho hodnota převyšuje jakoukoli látku nalezenou v lidské historii. Díky tomuto vědeckovýzkumnému úspěchu v tom roce získal Nobelovu cenu.

V roce 1999 profesor Gunter Blobel ze Spojených států objevil, že signální peptidy řídí transport proteinů, a získal Nobelovu cenu za chemii.

V roce 2000 získal švédský vědec Arvid Carlsson Nobelovu cenu za chemii za výzkum molekulárního mechanismu proteinů zpráv přenosu nervů mozku.

V roce 2015 americký& Turecký vědec Aziz Sancar, švédský vědec Tomas Lindahl a americký vědec Paul Modrich získali Nobelovu cenu za chemii za objev, že peptidy jsou nástrojem pro opravu DNA v buňkách.

Z výše uvedeného obsahu není těžké zjistit, že proteinové peptidy nejsou jen tak jednoduché živiny jako živiny, ale také důležité účinné látky pro lidské tělo, které se účastní různých fyziologických funkcí a metabolických procesů. Příjem bílkovinných peptidů v lidském těle se nejen štěpí na aminokyseliny pro opětovnou absorpci, ale může se aktivně vstřebávat prostřednictvím specifických kanálů. Proteinové peptidy absorbované do těla nejsou jen výživnými materiály pro konstrukci bílkovin, ale hrají více fyziologických rolí. Podporujte nebo stimulujte některé fyziologické metabolické procesy. To také vysvětluje, proč jsou sójové bílkoviny a hovězí bílkoviny podobné od nejzákladnější úrovně aminokyselin, ale při konzumaci sójových bílkovin a hovězího proteinu existují zjevné rozdíly ve fyziologických ukazatelích lidského těla.

Na druhou stranu, proteinové peptidy hydrolyzované přírodními zvířaty a rostlinami mohou mít více biologických metabolických funkcí, které jsme přehlédli. Možná v procesu přípravy čínských bylinných léků mohou být některé proteinové peptidy více než výživové. Role, ale změnou fyziologického metabolismu nebo biologické aktivity, což ukazuje jedinečné léčivé vlastnosti. Může to být nová perspektiva průlomů v modernizaci čínské medicíny.

Stručně řečeno, pokud proteinové peptidy nejsou jen výživnými potravinami, měly by mít různé proteinové peptidy určitou biologickou aktivitu a léčivou hodnotu. Způsobem požití proteinových peptidů může být vyšší absorpce ve střevě a zlepšení absorpce a využití proteinových peptidových produktů. V oblasti proteinových peptidů stále existuje příliš mnoho záhad a prostoru pro zkoumání. Díky hlubšímu porozumění a důkladnému výzkumu bude odvětví proteinových peptidů jistě vytvářet větší hodnotu.