Kolik toho víte o rozdílu mezi bílkovinami a bílkovinnými peptidy?

1. Znovu pochopte proteinové peptidy

Mnoho lidí si myslí, že kolagen a produkty kolagenového peptidu jsou podobné. Všechny jsou vyrobeny z rybí kůže, vepřové kůže, hovězí kosti a vepřové kosti. Obsah výživy je podobný a funkční účinky se příliš neliší. Prostřednictvím horizontálního srovnání více výrobců a více produktů však kolagenové peptidy s molekulovou hmotností menší než 1 000 daltonů, kolagenové peptidy s molekulovou hmotností vyšší než 2 500 daltonů a kolagenové produkty s molekulovou hmotností 5 000 až 10 000 daltonů vykazují úplně jiné efekty. Informace na internetu jsou zaplaveny různými hlasy. Po vytřídění článků a informací jsme zjistili, že ve skutečnosti mají proteinové peptidové produkty vyrobené technologií bioenzymů nyní menší molekulové hmotnosti a zlepšenou kvalitu, které jsou absorbovány a využívány lidským tělem. Způsob je také odlišný. Po více než 100 letech nevysvětlitelného úsilí si lidé postupně uvědomili, jak lidské tělo vstřebává proteinové látky, od tradiční teorie trávení a absorpce bílkovin (teorie absorpce aminokyselin) až po pozdější teorii absorpce bílkovinných peptidů a aminokyselin s malou molekulou. Na základě toho začali lidé zkoumat skutečnou hodnotu proteinových peptidů a toto je další příběh.

V roce 1901 Cohnheim et al. [3] objevili střevní slizniční extrakt&„erepsin &“; obsahující proteázu, která dokázala, že produkty trávení bílkovin v tenkém střevě byly aminokyseliny, a poté navrhla&„tradiční teorie trávení a absorpce bílkovin &“, tj. protein musí být zcela hydrolyzován na Volné aminokyseliny (FAA) mohou být absorbovány tenkým střevem. Tato tradiční teorie trvala do roku 1953. Agar a kol. [4] pozorovali transport intaktního Gly-Gly přes epitel ve střevě potkana, což dokazuje, že kromě aminokyselin může střevo také zcela absorbovat a transportovat diglycin. V roce 1962 Newey et al. [5] navrhli, že existuje druhý způsob absorpce proteinových hydrolyzátů, to znamená, že dipeptidy mohou být zcela absorbovány. Od té doby Adibi a kol. [2], Matthews [1], Gardner et al. [6] všichni dokázali, že malé peptidy mohou být přímo absorbovány. V roce 1983 Ganapathy et al. [7] popsali existenci malého transportního a absorpčního systému peptidů a Fei et al. [8] úspěšně klonovali malý peptidový vektor PepT1 v roce 1994, což prokázalo, že oligopeptidy, zejména malé peptidy, nelze štěpit na volné aminokyseliny. Místo toho je přímo transportován do buňky nosičem ve formě peptidu.

Ze skutečného procesu můžeme zjistit, že v gastrointestinálním prostředí může doba působení a účinek různých proteáz skutečně rozložit protein v potravě na aminokyseliny, ale ne všechny. Je pravděpodobnější, že jídlo je tráveno a rozkládáno. Pravděpodobnost a účinek dalšího kontaktu proteázy s proteinovými peptidy s malou molekulou bude postupně slábnout. Proto by absorpce živin v našich střevech a žaludku měla koexistovat s volnými aminokyselinami a proteinovými peptidy s malou molekulou. Je to nejlepší volba. Jako biologický organismus je tato metoda nepochybně volbou s nejnižší ztrátou energie a nejvyšší účinností absorpce materiálu. Proces přímé absorpce peptidů malých proteinů do buněk tenkého střeva také do určité míry podporuje iniciaci řady informací v tenkém střevě, vede buňky tenkého střeva k urychlení absorpční účinnosti a reguluje růst střevní mikroflóry. Jelikož některé malo molekulární peptidy v krvi pronikají do těla, je to jiné. Poloha vytváří účinky přenosu informací a funkční aktivity.

Malomolekulární proteinové peptidy nejsou trávicími meziprodukty, ale jsou to živiny a účinné látky, které lze přímo vstřebat. Není to jen výživa, ale také důležitá biologicky aktivní látka potřebná pro lidské tělo.